酶动力学中的一些常数简介

酶的动力学部分中有一些常数容易混淆，这里简单介绍一下。

1. Km和Ks

Km是米氏常数，定义为Km=(k-1+k2)/k1，物理意义是反应速度达到Vm一半时的底物浓度。

Ks是酶与底物复合物的解离常数，定义为Ks=k-1/k1。1/Ks是反映酶与底物亲和力的参数。因为当k2极小时Km就近似等于Ks，所以说1/Km可近似表示酶与底物的亲和力，1/Km越大，亲和力越大。解离常数在研究两个分子结合的时候经常写作Kd。

2. 酶的转化数(TN)与催化常数（kcat）

酶有一个重要的常数，叫做转化数或转换数，定义是：每分子酶或每个酶活性中心在单位时间内能催化的底物分子数(turnover number，TN)。对于具有多个活性中心的酶，一般计算单个活性中心的转换数。时间一般用分钟或秒。

转化数有很多名字，它相当于酶反应的速度常数kp。也称为催化常数（kcat）。在推导米氏方程的时候，它就是k2。1/kcat称为催化周期。碳酸酐酶是已知转换数最高的酶之一，高达60万/秒，就是说，催化周期只有1.7微秒。

转换数的计算比较简单，用Vm除以酶浓度即可。

3. 酶的专一性常数kcat/Km

kcat/Km称为酶的专一性常数，它不受非生产性结合与中间产物积累的影响，可以表示酶对相互竞争的几种底物的专一性。生理条件下许多反应的底物浓度是很低的。在底物浓度很低时，v=（kcat/Km）[E][S]，即kcat/Km是表观二级速度常数。因为kcat /Km=k2k1/（k-1+k2），所以它小于k1，即小于酶和底物复合物生成的速度常数。

它不是真实的微观速度常数，只有当反应的限速步骤是酶与底物的相互碰撞时，它才是真实的微观速度常数。扩散限制决定了速度常数的上限是一亿到十亿/M/s，碳酸酐酶、磷酸丙糖异构酶、乙酰胆碱酯酶等都接近这一极限，说明他们的进化已经很完善。

最后科普一下，速度常数用小写的k，平衡常数用大写的K。